Proteínas diseñadas por IA que sobreviven a 150 °C y fuerzas en nanonewtons Las proteínas suelen ser máquinas frágiles. Si las calientas, las estiras o las sometes a un paso de esterilización a alta temperatura (como los que se utilizan en hospitales), la mayoría se desdoblarán y se agregarán, perdiendo su función. Sin embargo, muchos sistemas naturales—como la titina muscular o la seda de araña—sugieren que si organizas los enlaces de hidrógeno en lámina β de la manera correcta, puedes obtener una resistencia mecánica y una resiliencia térmica notables. Bin Zheng y sus coautores toman esa idea y la llevan al extremo. Partiendo del dominio I27 de la titina, utilizan un pipeline de IA+MD—RFdiffusion para la generación de la cadena principal, ProteinMPNN para el diseño de secuencias, ESMFold/AlphaFold2 para la predicción de estructuras, y MD guiado/recocido para la selección—para alargar sistemáticamente las cadenas β que soportan fuerza y maximizar los enlaces de hidrógeno en la cadena principal en una geometría de corte. A través de múltiples rondas de diseño, hacen crecer la red de 4 a 33 enlaces H en la cadena principal, creando una serie de proteínas “SuperMyo” con fuerzas de desdoblamiento superiores a 1,000 pN—aproximadamente 4 veces más fuertes que I27 bajo las mismas condiciones de tracción. Notablemente, estas proteínas no solo se vuelven a plegar después de la fuerza, sino que también retienen su estructura y función después de ser expuestas a 150 °C y ciclos repetidos de esterilización a alta temperatura, y pueden ser utilizadas como agentes de entrecruzamiento para hacer hidrogeles que sobreviven a esos tratamientos intactos. El mensaje es poderoso: al combinar el diseño generativo de proteínas con simulaciones basadas en física, ahora es posible convertir un principio simple—empaquetar tantos enlaces de hidrógeno en modo de corte como sea posible en láminas β—en proteínas y materiales sintéticos que rivalizan o superan los propios sistemas mecanostables de la naturaleza, permitiendo hidrogeles y biomateriales a base de proteínas que permanecen funcionales en condiciones que normalmente destruirían proteínas convencionales. Artículo: