Proteínas diseñadas por IA que sobreviven a 150 °C y fuerzas de nanonewton Las proteínas suelen ser máquinas frágiles. Si los calientas, tiras de ellos o pasas por una etapa de esterilización a alta temperatura (como los que se usan en hospitales), la mayoría se desplegará y agregará, perdiendo su función. Sin embargo, muchos sistemas naturales —como la titina muscular o la seda de araña— insinúan que si organizas los enlaces de hidrógeno de β láminas de la manera correcta, puedes obtener una resistencia mecánica y térmica notables. Bin Zheng y sus coautores llevan esa idea al extremo. Partiendo del dominio I27 de la titina, utilizan una tubería AI+MD — RFdifusión para generación de columna vertebral, ProteinMPNN para diseño de secuencias, ESMFold/AlphaFold2 para la predicción de estructuras y MD dirigido/recocido para cribado — para alargar sistemáticamente las hebras de β portadoras de fuerza y maximizar los enlaces de hidrógeno en una geometría de cizallamiento. A lo largo de múltiples rondas de diseño, hacen crecer la red de 4 a 33 enlaces H de columna principal, creando una serie de proteínas "SuperMyo" con fuerzas de despliegue superiores a 1.000 pN, aproximadamente 4× más fuertes que I27 bajo las mismas condiciones de tracción. De forma notable, estas proteínas no solo se reproducen tras la fuerza, sino que también mantienen estructura y función tras la exposición a 150 °C y ciclos repetidos de esterilización a alta temperatura, y pueden usarse como reticulantes para fabricar intactos hidrogeles que sobreviven a esos tratamientos. El mensaje es poderoso: al combinar el diseño generativo de proteínas con simulaciones basadas en física, ahora es posible convertir un principio sencillo—empaquetar tantos enlaces de hidrógeno en modo cizallamiento como sea posible en láminas β—en proteínas y materiales sintéticos que rivalizan o superen los propios sistemas mecanostables de la naturaleza, permitiendo hidrogeles y biomateriales basados en proteínas que permanezcan funcionales bajo condiciones que normalmente destruirían proteínas convencionales. Papel: