Białka zaprojektowane przez AI, które przetrwają 150 °C i siły nanoniutonowe Białka są zazwyczaj delikatnymi maszynami. Podgrzewaj je, ciągnij lub poddawaj wysokotemperaturowej sterylizacji (jak te stosowane w szpitalach), a większość z nich się rozwinie i zgrupuje, tracąc swoją funkcję. Jednak wiele naturalnych systemów—jak tityna mięśniowa czy jedwab pająka—sugeruje, że jeśli zorganizujesz wiązania wodorowe β-arkuszy w odpowiedni sposób, możesz uzyskać niezwykłą wytrzymałość mechaniczną i odporność termiczną. Bin Zheng i współautorzy rozwijają ten pomysł do ekstremum. Zaczynając od domeny I27 tityny, używają pipeline'u AI+MD—RFdiffusion do generacji szkieletu, ProteinMPNN do projektowania sekwencji, ESMFold/AlphaFold2 do przewidywania struktury oraz sterowanej/annealing MD do przesiewania—aby systematycznie wydłużyć nośne β-łańcuchy i maksymalizować wiązania wodorowe szkieletu w geometrii ścinającej. W wielu rundach projektowania, zwiększają sieć z 4 do 33 wiązań H szkieletu, tworząc serię białek „SuperMyo” z siłami rozkładu powyżej 1,000 pN—około 4× silniejsze niż I27 w tych samych warunkach ciągnięcia. Co niezwykłe, te białka nie tylko ponownie składają się po działaniu siły, ale także zachowują strukturę i funkcję po ekspozycji na 150 °C i wielokrotnych cyklach sterylizacji w wysokiej temperaturze, a także mogą być używane jako sieci krzyżowe do produkcji hydrożeli, które przetrwają te zabiegi w nienaruszonym stanie. Przekaz jest potężny: łącząc generatywne projektowanie białek z symulacjami opartymi na fizyce, możliwe jest teraz przekształcenie prostej zasady—upakować jak najwięcej wiązań wodorowych w trybie ścinania w β-arkusze—w syntetyczne białka i materiały, które dorównują lub przewyższają naturalne systemy mechanostabilne, umożliwiając tworzenie hydrożeli i biomateriałów opartych na białkach, które pozostają funkcjonalne w warunkach, które normalnie zniszczyłyby konwencjonalne białka. Artykuł: